Объяснение медицинского факта, что бульон — это прекрасно!

Это перевод статьи Why Broth is Beautiful: Essential Roles for Proline, Glycine and Gelatin, By , после прочтения которой я начала класть в утренний кофе желатин, и не колебаться перед тем, как добавить желатин в котлетный фарш, грибной суп и использовать все кости для приготовления бульона до того, как кости попадают в мусор. Кости сначала проводят хотя бы 2 с половиной часа в скороварке. Что примерно равно эффекту 2 суток на плите в обычной кастрюле.

Вот экстракт этой длинной статьи:

  • Исследованиям, подтверждающим пользу желатина для кожи, костей, хрящей, пищеварительного тракта, имунной системы, сердечно-сосудистой системы больше 100 лет;
  • Тело часто не может производить достаточно так называемых несущественных аминокислот, которые содержатся в костном бульоне. Рассчитывать на синтез достаточного количества этих аминокислот могут только молодые и здоровые;
  • Пролин следует классифицировать как «существенную» аминокислоту;
  • Глицин тоже следует классифицировать как «существенную» аминокислоту, он участвует в глюкогенезе (производство глюкозы), а низкие уровни могут вызывать симптомы гипогликемического типа. Еще одна важная функция глицина — детоксикация. Человеческому организму требуется обильное количество глицина для детоксикации после воздействия химических веществ, и оно непосредственно конъюгируется с бензойной кислотой. На основании того, что у индивидуумов с бензойной кислотой проявлется ингибирование синтеза глутатиона, а глицин является предшественником аминокислоты для глутатиона, некоторые исследователи пришли к выводу, что глицин может улучшить функционирование детоксикации печени;

  • Желатин защищает целостность слизистой оболочки желудка, по крайней мере, у лабораторных крыс, подвергнутых повреждениям слизистой, вызванным этанолом;
  • Глицин также помогает пищеварению, усиливая секрецию желудочной кислоты;
  • Желатин улучшает пищеварение благодаря способности нормализовать случаи дефицита или избытка соляной кислоты;
  • Глицин также играет жизненно важную роль в заживлении ран;
  • Дети и беременные женщины также нуждаются в достаточно высоком количестве глицина в рационе. Исследования показывают, что дефицит глицина может ограничивать рост у младенцев;
  • Желатин можно использовать в сочетании с почти любой диетой, которую рекомендует клиницист. Его коллоидные свойства помогают переваривать любые продукты, даже те, к которым есть чувствительность.
  • Желатин улучшает переваривание молока и молочных продуктов, что особенно важно для детей-искусственников;
  • Желатин первым подвергается разрушению, поэтому он предотвращает распад белка в организме и, таким образом, проявляет  щадящие белок свойства;
  • Желатин успешно использовался в 1924 году для лечения целиакии;
  • ОЧЕНЬ ВАЖНО!!! Желатин в домашнем бульоне имеет замечательные преимущества, но если вы его нагреваете в микроволновой печи, он становится токсичным для печени, почек и нервной системы. Никогда не грейте блюдо с желатином в микроволновке. Я должна это запомнить. Иногда грела желатин для кофе там. Больше не буду.

Несколько лет назад с большой помпой компания Knox Gelatin представила новый продукт под названием Nutrajoint . Этот продукт содержит желатин, витамин С и кальций, а также упоминаются рекламируемые «недавние научные исследования», доказывающие, что желатин может способствовать созданию сильного хряща и костей.

На самом деле, этим данным более чем столетие, когда не только определили ценность желатина для хряща и костей, но также и для кожи, пищеварительного тракта, иммунной системы, сердца и мышц.

Эти ранние исследования, однако, выпали из поля зрения компании Knox Gelatin, а также почти всех остальных. Поэтому неудивительно, что в 1997 году редакторы Бюллетеня здравоохранения и питания Университета Тафтса посоветовали потребителям не покупать Nutrajoint или аналогичные добавки, потому что идея о том, что желатин может способствовать созданию сильного хряща и костей, — это теория, которая еще не доказана». Что касается самой теории, они фыркнули, что она « звучит аккуратно, а скорее соответствует принципу «вы есть то, что едите». В заключение они заявили, что даже если Nutrajoint работал, как утверждалось, это было бы совершенно не нужно потому что «тело может производить свой собственный пролин и глицин по мере необходимости и, следовательно, не может иметь дефицита» (1.) (“Hard knocks for Knox Nutrajoint: Company’s claim for dietary supplement are overblown, Tufts University Health and Nutrition Letter, 1997, 15, 6, 1.)

Понятие о том, что организм может создать аминокислоты пролин и глицин, является, конечно, причиной того, что ни одна из них не считается «существенной». Однако способность производить их легко и изобильно по мере необходимости, вероятно, справедлива только для людей, которые наслаждаются замечательно крепким здоровьем. Здравый смысл подсказывает, что миллионы американцев, страдающих жесткими суставами, кожными заболеваниями и другими заболеваниями коллагена, соединительной ткани и хрящей, могут страдать от серьезных недостатков пролина, глицина и других необходимых питательных веществ.

Чтобы понять, почему эти питательные вещества могут быть настолько важны для  здоровья, я посоветовался с несколькими учебниками и узнал, что гиалиновый хрящ, самый распространенный тип ткани человеческого тела, получает свою прочность от плотной, перекрещивающейся, веревочной сети коллагеновых волокон а свою упругость от гелеобразной матрицы, в которую встроены эти волокна.

Согласно учебнику по костным болезням, оба пролин и глицин играют главные роли в коллагеновых волокнах, построенных из гигантских белков, содержащих по 1000 аминокислот каждый. Глицин составляет одну треть от общего количества аминов. Глицин — это крошечная аминокислота с талантом структурировать очень плотно упакованные цепи.

Другие амины, которые занимают видное место, — пролин и гидроксипролин, необычные структуры со страстью к скручиванию себя в сильно намотанные, левые спирали, затем переключения направлений и скручивания вправо в суперхеликс. Эти маленькие твистеры образуют плотные, жесткие, стержнеобразные макромолекулы, которые, в свою очередь, образуют более толстые стержни, называемые фибриллами. Неудивительно, что хрящ может иметь такую ​​впечатляющую прочность на растяжение.

Эта матрица, совершенно непохожа на трясущееся желе , это хорошо структурированная конструкция, со сложными белками и сахарами. Наиболее известными являются протеогликаны, которые нависают над, под и вокруг коллагеновой волоконной сети. Как следует из названия, эти гигантские молекулы состоят из белков и сахаров.

Их основная задача — добывать и удерживать воду, и они были созданы природой, чтобы быть очень, очень жадными до жидкости. Соответственно, их сложная структура включает центральную нить гиалуроновой кислоты, на которой висят целых 100 самых больших белков, имеющихся в организме. Они, в свою очередь, делятся на цепные банды, известные как сульфаты хондроитина и сульфаты кератина. В электрических терминах эти цепи несут отрицательные заряды и таким образом отталкивают друг друга. Сохраняя свое расстояние друг от друга, они создают пространство для самой воды, которую  привлекают.

На самом деле существует солидная научная поддержка этого здравого наблюдения . Исследования пролина и глицина далеки от основных направлений, но существует несколько хороших исследований , которые служат для выяснения сущности этих якобы «несущественных» аминов. Большинство исследователей полагают, что как пролин, так и глицин должны, по крайней мере, считаться «условно существенными» (наряду с аргинином, цистеином, глутамином, серином, таурином и тирозином) (3), что означает, что в большинстве случаев организм не может сделать достаточно  этих соединений и должен получать их из пищи. Еще более интересно, что современные исследования показывают, что многие из давно забытых исследований 19-го и начала 20-го века следует рассматривать заново.

Пролин

Доказано, что пролин следует классифицировать как «существенную» аминокислоту. Исследования показывают, что уровни в плазме снижаются на 20-30%, когда люди с нормальным здоровьем оказываются на диете без пролина (4). Это говорит о том, что организм может производить пролин, но, вероятно, не в достаточном количестве без получения из диеты.

Редакторы Tufts считали дефицит пролина крайне маловероятным, потому что он встречается практически во всех пищевых белках, кроме лактальбумина, и потому, что мало кто из американцев страдает от недоедания от голода. Тем не менее, люди все еще могут иметь низкий уровень пролина, если они потребляют мало белка. Это не только возможно, но и вероятно в Америке сегодня, учитывая популярность диет с высоким содержанием углеводов, низким содержанием белка и низким содержанием жиров. Для большинства из этих людей способ довести потребление пролина до уровня очевидна — добавьте белок в рацион.

Однако, иногда проблема заключается не в уровне потреблении белка, а в неспособности организма метаболизировать пролин в активную форму гидроксипролина. Как острый, так и хронический дефицит витамина С приводят к значительному увеличению доли пролина в отношении гидроксипролина в моче (5), что свидетельствует о том, что конверсия не производится.(5) Железо является еще одним необходимым кофактором, и известно, что витамин С улучшает усвоение железа. (8), (9), (10), (11). Функция витамина С заключается в поддержании фермента пролилгидроксилазы в активной форме: без этого фермента пролин и лизин в проколлагене не могут быть гидроксилированы.(7)

Как и следовало ожидать, пролин был рекомендован в качестве суплемента, который может принести пользу людям, заинтересованным в мягкой, не провисающей «молодой» коже. Наука поддерживает эту идею, популярная книга C. Chaitow DO, ND рекомендует добавление 400-1000 мг в день и всегда вместе с Витамин C. Chaitow цитирует исследование Карла Пфайфера, которое бсуждалось в Mental и Elemental Nutrients (Keats, 1975 ), (12).

Однако исследование в «Журнале геронтологии» сообщило о другом выводе , в заключение отметив, что «не было значительных возрастных изменений содержания пролина, гидроксипролина, лизина и гидроксилизина в диапазоне 0-93 лет». Они обнаружили, что «изменения в поперечных связях, получаемых из альдегида, могут быть ответственны за результаты старения» (13).

Proline и витамин C также объединяются для других жизненно важных функций. Линус Полинг и Матиас Рат предложили, чтобы пациенты-сердечники с повышенным уровнем липопротеинов (а) получали суплемент, состоящий из пролина, лизина и витамина С, чтобы помочь устранить артерио-блокирующие эффекты липопротеинов. .(14)

Глицин

Глицин также можно считать «условно-существенной» аминокислотой. В качестве простейшей аминокислоты он представляет собой основной пул азота для производства других аминокислот и используется для синтеза гемоглобина, креатина, порфирина, желчных солей, глутатиона и ДНК-нуклеотидов и РНК. Глицин участвует в глюкогенезе (производство глюкозы), а низкие уровни могут вызывать симптомы гипогликемического типа.

Еще одна важная функция — детоксикация. Человеческому организму требуется обильное количество глицина для детоксикации после воздействия химических веществ, и оно непосредственно конъюгируется с бензойной кислотой. На основании того, что у индивидуумов с бензойной кислотой проявлется ингибирование синтеза глутатиона, а глицин является предшественником аминокислоты для глутатиона, некоторые исследователи пришли к выводу, что глицин может улучшить функционирование детоксикации печени во II фазе. «Бензойная кислота широко используется в пищевой промышленности в качестве консерванта. В нормальных условиях эти источники бензойной кислоты могут быть легко попадать в рационе большинства нормальных людей. Однако даже эти низкие уровни могут представлять проблему для людей, у которых уже есть скомпрометированный статус глицина, чтобы удовлетворить повышенный спрос, который бывает, например, во время беременности или болезнь клеток серповидной формы »(15).

Глицин также помогает пищеварению, усиливая секрецию желудочной кислоты. Исследования, опубликованные в 1976 году, показали, что только белки стимулируют секрецию кислоты в желудке, но, по-видимому, не все аминокислоты могут это делать.(16) Глицин является одним из тех, которые действуют, что было известно в 1925 году.(17) Влияние других аминокислот и связанных с ними пептидов на секрецию кислоты  не определено, но исследователи предположили, что «глицин может иметь применение при разработке  диет для пациентов с желудочно-кишечными расстройствами» (18).

Очевидно, что способность переваривать белок играет жизненно важную роль в поддержании хорошего здоровья. Многие популярные авторы здравоохранения, в том числе Адель Дэвис и Линда Кларк, выявили проблемы, вызванные распространенными недостатками соляной кислоты, особенно после 40 лет. Как сказал Дэвис: «Недостаток  хлористоводородной кислоты ухудшает переваривание белка и абсорбирование витамина С, позволяет разрушиться витаминам группы B , и предотвращает попадание минералов в кровь до такой степени, что может развиться анемия, и кости разрушаются ». Сильные слова, но вполне возможно, верные, с опорой на обширные исследования, которые она цитирует в период с 1939 по 1961 год.(19)

Совсем недавно Роберт Аткинс, доктор медицины, поднял крик. «Недостаток кислоты в желудке является обычным явлением, результатом старения, генетики, употреблением определенных лекарств и множеством других факторов». Цитируя 11 исследований, проведенных его главным исследователем Робертом Крейхоном, доктор Аткинс утверждает, что неспособность правильно переваривать белок способствует астме, диабету, пищевой аллергии, остеопорозу, железодефицитной анемии, пернициозной анемии, кандидозе, ревматоидному артриту, кишечным инфекциям, псориазу, витилиго, крапивницам, экземе, дерматиту, герпетиформе и угрям ».(20)

Глицин также играет жизненно важную роль в заживлении ран. В исследовании, относящемся к 1929 году, а также в более поздних исследованиях, доказательства указывают на «небольшой разрыв между метаболическим спросом на глицин и скоростью, с которой глицин может быть образован или доступен в организме. Маргинальное состояние доступности глицина, вероятно, более распространено, чем было оценено в прошлом »(21). Другими словами, когда организму нужен глицин для ремонта, он, возможно, не может сделать столько, что нужно, и должен получить дополнительный глицин из рациона.

Исследователи из Университета Рутгерса также изучали глицин и заживление ран. Крыс кормили диетами и без добавок глицина плюс аргинин или глицин плюс орнитин, и команда обнаружила, что комбинация глицин-плюс-аргинин значительно улучшает удержание азота у травмированных и не травмированных крыс. Исследователи предположили, что глицин и аргинин являются наиболее полезными, потому что оба «встречаются в особенно высоких концентрациях в коже и соединительной ткани и поэтому могут потребоваться в больших количествах для восстановления тканей». Далее они предположили, что положительный эффект аргинина плюс -глицин «связан с синтезом креатина, необходимым для заживления ран» (22).

Еще одна группа людей, которые, вероятно, не хватает глицина, это пациенты с серповидноклеточной анемией. «При болезни серповидноклеток продолжающийся гемолиз создает потребность в глицине порядка 1-2 грамм в день для удовлетворения потребностей гема-синтеза. Нормальное диетическое потребление может просто обеспечить это количество глицина, и эндогенный синтез глицина может быть недостаточным для удовлетворения остальных потребностей организма. Эти люди существуют в хронически неустойчивом состоянии в отношении достаточности глицина »(23).

Чтобы удовлетворить столь многие и разнообразные потребности в метаболизме, глицин должен быть легко доступен. Разумеется, организм может это сделать, но есть много причин думать, что даже организм нормальных, здоровых людей, возможно, не может сделать достаточно. Например, исследователи обнаружили, что эндогенный синтез глицина у взрослых мужчин на низкобелковых диетах не отвечал нормальной метаболической потребности. Изучая глицин и аланин, они обнаружили, что синтез глицина (но не аланина) снижается при удалении диетических аминокислот, особенно при более низких поступлениях из диеты. Метаболизм глицина (в отличие от аланина), по-видимому, «реагирует на аминокислотный состав диеты». Несмотря на неуверенность в точном метаболическом и функциональном значении этого открытия, они пришли к выводу, что длительное ограничение диетического азота и / или поставки глицина и диетических аминокислот, вероятно, ограничивают способность тканей образовывать креатин, профирины, пурины и глутатион.(24)

Дети и беременные женщины также нуждаются в достатоно высоком количестве глицина в рационе. Исследования показывают, что дефицит глицина может ограничивать рост у младенцев и заявил, что «требования растущего плода для глицина очень высоки как в абсолютном выражении, так и по сравнению с другими аминокислотами, в два-десять раз больше по молярной основе». Оптимизируя потребление этой аминокислоты, результаты роста недоношенных младенцев могут быть улучшены (25).

Кроме того, глицин является предельной аминокислотой у детей, выздоравливающих от недоедания, и является предельной аминокислотой для быстрого роста.(26) Кроме того, статус глицина является важным маркером нормальной беременности. «По мере развития беременности эндогенное производство глицина может быть недостаточным для удовлетворения растущих потребностей» (27).

Другое исследование детского питания показало, что сумма свободных аминокислот в плазме возрастает после кормления и падает отношение глицина к валину. Тип еды определяет, как быстро это происходит и как скоро до нормального уровня восстанавливаются. Кормление грудью, в отличие от кормления формулой, вызвало более быстрое изменение, а также более быструю нормализацию (28). Это объясняет, почему до середины 20-го века врачи рекомендовали добавление обогащенного глицином желатина к домашним детским формулам, которые использовались, когда грудное вскармливание не было возможным 0,29

В совокупности эти исследования полностью поддерживают идею о том, что если глицин ограничен в первые месяцы жизни, рост также может быть недостаточным. И когда дети растут, потребность в глицине не уменьшается. Как отмечалось выше, эта аминокислота служит многим метаболическим функциям и не производится автоматически в достаточном количестве организмом.

из коментариев «Вместо глицина можно просто незадолго до сна выпивать 20 г желатина. Да глицин поможет заснуть. Только при первом прохождении печени он в большой части дезаминируется. Поэтому чаще его рекомендуют сублигвально. И работать он будет около месяца. После «отдыха» от него прием на ночь можно повторять.

Глицин это аминокислота.Относится к заменимым аминокислотам. По современным данным, является центральным нейромедиатором (передатчиком нервного возбуждения) тормозного типа действия. Оказывает седативное действие (успокаивающее действие на центральную нервную систему). Улучшает метаболические процессы (обменные процессы) в тканях мозга. Оказывает положительное влияние при мышечных дистрофиях (уменьшении объема и силы мышц).«

Желатин:

Традиционный способ обеспечения адекватного пролина и глицина в диете

Для многих людей просто игнорирование диет с низким содержанием белка в диете и особенно достаточное потребление белка является совершенно достаточным. Если все-таки не хватает пролина и глицина, можно их добавить в виде суплементов, и было бы хорошо заказать формулу смешанной аминокислоты на основе результатов теста на анализ аминокислот.

Но еще лучшим решением было бы добавление желатина к диетам в виде богатого желатином бульона, используемого в супах, тушенках и соусах. Эта традиционная еда, которая почти исчезла с американского стола, соответствует совету «вы есть то, что вы едите» . Расфасованный и промышленно изготовленный желатин также полезен, так то не что иное, как тепло-денатурированный коллаген. Однако, поскольку изготовленный желатин содержит небольшое количество MSG, его следует избегать теми, кто чувствителен к нему.

Желатин особенно богат пролином и гидроксипролином. Согласно веб-сайту пищевой промышленности, он содержит 15,5 и 13,3 грамма на 100 граммов чистого белка соответственно. Он также содержит 27,2 г глицина на 100 г чистого белка. Лизин и гидроксиолизин, необходимые для синтеза коллагена, присутствуют в меньших количествах 4,4 и 0,8 г на 100 г чистого белка. Другие источники дают немного отличающиеся цифры (в зависимости от ингредиентов, используемых при производстве желатина и качестве их источников), но все они постоянны, демонстрируя высокие уровни пролина, гидроксипролина и глицина.

Таким образом, желатин богат пролиннами и глицинами, которые нужны людям, но там мало  метионина, гистидина и тирозина, и совершенно отсутствует в триптофан. По этой причине авторы учебников 19-го века оценили желатин как «белок низкого качества». Но, несмотря на свои кажущиеся недостатки, желатин был ценим за лекарственные свойства в течение тысяч лет и долго считался панацеей для всего, от проблем кожи и суставов до расстройств пищеварения и сердечных заболеваний.

В 19 веке желатин начал падать в немилость, когда ученые продемонстрировали, что диета с хлебом и желатином сама по себе не может поддержать жизнь. Очевидный вывод — что желатин не является заменой мяса или другого диетического белка — вряд ли означает, что ему вообще нет места в нашем рационе. Напротив, существует значительный объем доказательств того, что желатин очень важен.

К сожалению, большинство из этих ранних исследований трудно найти, они опубликованны в журналах 19-го и начала 20-го века, которые не встречаются в большинстве медицинских библиотек. Двумя наиболее ценными источниками является увлекательная статья Фрэнсиса Поттенгера (1939 г.) о ценности желатина в пищеварении и копия неясной, но очень ценной книги «Желатин в питании и медицине» от 1945 года Н.Р. Готхоффер, директор по исследованиям компании Grayslake Gelatin Company, Грейслейк, штат Иллинойс. В своем предисловии к этой 162-страничной книге Готтоффер утверждает, что он провел 18 лет между 1927 и 1945 годами, изучая научную литературу о желатине.

Доктор Готтоффер опубликовал свои результаты через несколько лет после того, как доктор Поттенгер объявил о своих теориях и исследованиях о ценности желатина для здоровья и пищеварения с большой помпой в 1937 году на ежегодном собрании Американского терапевтического общества в Атлантик-Сити. «Желатин можно использовать в сочетании с почти любой диетой, которую рекомендует клиницист, — сказал Поттенгер. «Его коллоидные свойства помогают переваривать любые продукты, из-за которых пациент страдает от« кислого желудка ». Даже продукты, к которым индивидуумы могут быть определенно чувствительными, как доказано лейкопеническим индексом и диетами для устранения, часто могут переноситься с небольшим дискомфортом или без оного, если желатин является частью диеты »(31).

К тому времени д-р Готтоффер уже включил многие ранние исследования, подтверждающие роль желатина в пищеварении. В начале этого столетия исследователи показали, что желатин увеличивает использование пшеничного белка , белка овса и ячменя, хотя и не в кукурузе; Что переваримость бобов значительно улучшается с добавлением желатина; И что желатин помогает перевариванию мясного белка.(32) Последнее, по-видимому, подтверждает субъективные сообщения многих людей, которые говорят, что мясо в супах и горшочках, приготовленное с костями в течение длительного времени в жидкости, к которой присутствует немного уксуса — легче переварить, чем быстро сделанные стейки и отбивные, и почему богатые желатином подливки лежат в основе многих кулинарных традиций.

Подтверждая недавние исследования, свидетельствующие о том, что глицин помогает младенцам расти должным образом, Gotthoffer сообщает о существовании более чем 30-летних исследований, показывающих, что желатин может улучшить переваривание молока и молочных продуктов. Соответственно, авторы учебников по питанию 1920-х и 1930-х годов рекомендовали включить желатин в детские смеси, чтобы помочь сделать коровье молоко ближе к материнскому молоку. Объяснение Готтхоффера состояло в том, что «творог, полученный от коагуляции женского молока, был более мягким и легче усваивался, чем коровье молоко.

Однако при добавлении желатина к коровьему молоку образуется творог одинаково желательных характеристик. Кроме того, желатин оказывает очень важное влияние на молочный жир. Он служил не только для эмульгирования жира, но также путем стабилизации казеина, улучшения усвояемости и абсорбции жира, что в противном случае было бы перенесено с казеином в кусковой массе ». В результате младенцы, получавшие обогащенные желатином формулы, показали снижение аллергических симптомов, рвоты, колик, диареи, запоров и респираторных заболевания, чем при одном коровьем молоке.(33)

Аналогично, Готтхоффер обнаружил исследования, свидетельствующие о том, что состояние выздоравливающих взрослых, которые потеряли вес из-за операций, дизентерии, рака и других болезней, улучшаются, если к их рациону добавляется желатин. «Говорят, что он удерживается самым чувствительным животом и усваивается, когда почти ничего не терпится желудком», — писал Л. Е. Хоган в 1909 году. (34) Одна из причин желатин был рекомендован так усиленно для недоедающих людей, было то, что он уменьшает количество полного белка, необходимого для тела.

«Ложные» эффекты желатина на белок были особенно интересны многим ранним исследователям. Под термином «щадящий белок» они означали, что организм менее подвержен каннаболизации белка, хранящегося в его собственных мышцах, обычное явление во время голодания или во время быстрой потери веса от болезни. Таким образом, желатин помогает поддерживать организм в том, что сегодняшние диетологи называют «азотным балансом». Как писал в 1872 году исследователь Карл Войта, который десять лет изучал желатин, «будучи саморазрушенным, он предотвратил распад белка в организме и, таким образом, проявил свои замечательные щадящие силы ». Он обнаружил, что только желатин не смог обеспечить накопление запаспов белка в организме.(35)

Желатин и пищеварение

Voit также обнаружил, что желатин улучшает пищеварение из-за его способности нормализовать случаи дефицита и избытка соляной кислоты и, как говорили, относится к классу «пептогенных» веществ, которые способствуют потоку желудочного сока, тем самым способствуя пищеварению (36).

Традиционная репутация желатина как реставратора здоровья зависела прежде всего от его способности успокаивать пищеварительный тракт. «Желатин выстилает слизистую оболочку кишечного тракта и защищает от дальнейшего вредного воздействия со стороны ingesta», — писал Эрих Кон, врач из Медицинской поликлиники Университета Бонна, еще в 1905 году. Кон рекомендовал желатин людям с «кишечным катаром», — что воспаление слизистой оболочки, которое теперь называется синдромом раздраженной толстой кишки. Интересно отметить, что тип желатина, используемый в последующих экспериментах, проведенных у людей с еще более серьезными кишечными заболеваниями, был определен как «концентрированный отвар для стоп-лосося» (37). Эта форма желатина была богата хрящами и костями и, по-видимому, обеспечивала лучшую аминокислотный профиль, чем прямой коллаген.

Хотя они не давали объяснений этому явлению, многие клинические диетологи сообщают, что ревматоидный артрит и дегенеративные заболевания суставов нередко излечиваются, когда приоритет отдается исцелению пищеварительного тракта и синдрома «дырявого кишечника» (когда неполностью расщепленные белки пересекают слизистый барьер и попадают в кровь и ткани только для того, чтобы быть атакованными иммунной системой). Выводы Швайка и Хайде могут заставить некоторых читателей с аутоимунными заболеваниями добавить желатин в  список продуктов, обязательных для потребления.

Тем не менее, желатин — это то, что назначали врачи в начале века, не только для лечения расстройств пищеварения и слизистой оболочки кишечника, но и для всех аллергии. Желатин даже иногда вводили в виде плазмы или заменителя крови.(40) В последнее время Джон Ф.Проудден, MD, DS обнаружил, что терапевтические дозы хряща (который всегда содержит большое количество пролина и глицина) резко улучшают ревматоидный артрит, а также другие дегенеративные состояния и воспалительные заболевания кишечника.(41)

Дополнительные свидетельства прибыли к нам недавно от команды российских исследователей. В статье, посвященной патофизиологии, они сообщили, что желатин защищает целостность слизистой оболочки желудка, по крайней мере, у лабораторных крыс, подвергнутых повреждениям слизистой, вызванным этанолом (42).

Врачи прошлого также  знали ценность желатина при лечении целиакии. В 1924 году исследователь по имени Хаас заявил, что реакция пациентов на низкоуглеводную диету, при следовании которой давали желатиновое «молоко» во время полуденных и вечерних приемах пищи, были «поразительными и почти постоянно хорошие результаты были получены в течение примерно десяти лет «. (43)

Сегодня многие люди разрешили свои проблемы с пищеварением, следуя правилам комбинирования пищевых продуктов, популяризированным в бестселлере «Fit for Life» — авторы Harvey и Marilyn Diamond (Warner, 1985), который был вдохновлен работой пионера естественной гигиены Герберта Шелтона. Особенно важным в этой диете является правило, которое предупреждает нас, что мы никогда не должны употреблять белковые продукты с крахмалами. Причина в том, что они предположительно перевариваются по разным расписаниям в кишечнике, повышая вероятность несварения.

Однако доктор Поттенгер обнаружил, что если желатин включен в состав пищи, пищеварительное действие распространяется по всей массе пищи, и переваривание всех компонентов происходит плавно.(44)

Более поздняя теория, которая помогла пищеварению многих людей, изложена в книге «Ешьте правильно для ваше типа» Питером Дж. Д’Адамо (Putnam, 1996). Тем не менее, те самые зерна, которые доктор Д’Адамо считал проблемой для людей с кровью типа O, легко перевариваются, если они сначала замочены, а затем приготовлены в бульоне, обогащенном желатином. Люди типа А, у которых обычно дефицит выделения соляной кислоты (HCl), необходимой для хорошего переваривания мяса, находят, что мясо намного легче переваривать, если его подают с соусом на основе желатина, готовят в бульоне с желатином, или дают суп с желатином после употребления мяса, так как желатин увеличивает у них производство соляной кислоты. Наконец, желатин может облегчить аллергические реакции и повышенную чувствительность к продуктам, которые по мнению доктора Д’Адамо, имеют отношение к типам крови B и AB. Таким образом, желатин не только расширяет диетические возможности для людей каждого типа крови, но и может облагодетельствовать супружеские пары с разными типами крови, которые, очевидно, предпочли бы питаться одинаковой едой.(45)

Пятьдесят лет назад Поттенгер указал на причину того, почему сырые пищевые диеты могут быть эффективными в борьбе с болезнями и способствуют омоложению. «Пища человека в сыром состоянии состоит в основном из гидрофильных (водолюбивых) коллоидов. С другой стороны, теплота приготовления. , , осаждает коллоиды нашей диеты. Это изменение в коллоидном состоянии изменяет гидратационную способность наших продуктов, что препятствует их способности поглощать пищеварительные соки ». К счастью для тех, кто предпочитает приготовленную пищу, доктор Поттенгер далее объяснил, что эту проблему с пищеварением можно легко устранить, добавляя желатин в приготовленную пищу из мяса, картофеля, овощей и фруктов. (46)

Эдгар Кейси — «Спящий Пророк», чьи экстраординарные психические чтения часто предвосхищали достижения современной медицинской науки на десятилетия, также имел что  сказать хорошего о желатине и пищеварении. В своих чтениях он рекомендовал потреблять желатин, чтобы помочь усвоению витаминов, помочь железам лучше функционировать и оптимизировать энергию и здоровье. Особенно важным был совет Кейси о том, что сырые овощи и салаты едят с желатином.

Желатин и печень

Ранние исследования также показали, что желатин помогает работе печени. Это правдоподобно, так как печень использует аминокислоту глицин для детоксикации, а ее способность к детоксикации ограничена количеством доступного глицина. Еще в 1935 году Рубен Оттенберг, доктор медицины, написал в Журнале Американской медицинской ассоциации: «Было высказано предположение, что введение лишних количеств белков, содержащих обилие глицина (например, желатина), поможет работе печени. Это кажется особенно правдоподобным после недавней работы Quick, которая показала, что способность печени выполнять защитный синтез ограничена количеством доступного глицина ».

Оттенберг заключил рекомендацией пациентам с желтухой и другими проблемами печени принимать от 5 до 10 г желатина в день либо в виде пищи, либо в виде порошкообразной лекарственной добавки.(48)

Здоровье костей и желатин

Интересно, что Готтоффер не нашел много исследований, подтверждающих роль желатина в здоровье суставов и костей, хотя в 1907 году итальянское исследование установило, что инъекции желатина увеличивают кальций,  циркулирующий в крови. Также было показано, что это стимулирует создание костной ткани. (49)

Однако, недавние исследования поддерживают такое применение. В японском исследовании об эффекте недостаточности белкового питания при остеопорозе и остеопоротическом переломе мышей кормили в течение десяти недель низкобелковой диетой, содержащей либо 10% казеина, либо комбинацию 6% казеина и 4% желатина. Минеральное содержание костей и минеральная плотность кости бедра были значительно выше в группе, получавшей 6% казеина плюс 4% желатина. Исследователи пришли к выводу, что «эти результаты свидетельствуют о том, что желатин оказывает дифференциальное влияние на минеральную плотность кости и массу тела при недостаточном получении диетических белков» .(50)

Немецкое исследование 1999 года также подтвердило истинность высказывания “Man ist was man isst”- «Человек то, что он ест». Это исследование было вдохновлено сообщениями о положительном влиянии желатина на дегенеративные заболевания скелетной системы и исследования «терапевтического механизма и динамика абсорбирования». Мышей, получавших радиоактивный желатин-гидролизат, сравнивали с контрольными мышами, которым вводили радиоактивный пролин. Они обнаружили, что 95 процентов желатина абсорбировались в течение первых 12 часов, и меченый желатин, обнаруженный в тканях, был аналогичен меченому пролину с одним исключением — поглощение и накопление желатина в хряще было в два раза выше. Это указывало на полезное влияние желатина на метаболизм хряща, который не возникал при поедании пролина. Они пришли к выводу: «Эти результаты демонстрируют накопление кишечной абсорбции и накопление хрящевой ткани гидролизата желатина и предполагает потенциальный механизм для ранее наблюдаемых клинических преимуществ орального введения желатина». (51)

В 2000 году доктор Роланд У. Московиц из Университета Кейс-Резерва опубликовал результаты своего обзора литературы по гидролизату коллагена при лечении остеопороза и остеоартрита. Он был особенно впечатлен клиническими исследованиями, которые показали, что 10 г гидролизата коллагена фармацевтического качества в день было достаточным для уменьшения боли у пациентов с остеоартритом колена или бедра и что желатин обладал значительным преимуществом лечения по сравнению с плацебо. Для пациентов с костными заболеваниями Московиц пришел к выводу, что исследования влияния кальцитонина (гормона, который, как известно, участвует в метаболизме кальция и фосфора) на и без богатой коллагеном-гидролизатом диете, показали, что кальцитонин плюс желатин ингибировал распад коллагена кости намного лучше, чем кальцитонин. (52)

Большой вопрос в том, почему так много ранних исследований, показывающих целебную силу желатина, томились в забвении. Простое объяснение состоит в том, что после 1930-х годов фармацевтические препараты широко применялись для болезней, которые когда-то лечились желатином.

Более аккуратное и полное объяснение заключается в том, что многие результаты ранних исследований не могли быть воспроизведены. Чтение сборника Gotthoffer’s, делает очевидным, что один ученый обнаружил например, что желатин помогает предотвратить, скажем, мышечную усталость, следующий находит еще какую-то пользу, а третий не увидит никакой пользы вообще. И так далее с анемией, желтухой, язвами и другими недугами. Не будучи в состоянии повторить и проверить результаты, ученые, вероятно, перешли к другим веществам и, по-видимому, никогда не находили причину того, почему желатин иногда работал хорошо, а иногда и нет.

Почему результаты исследований были настолько нестабильными? Наиболее вероятным объяснением является то, что вещество, описанное как «желатин», не является постоянным, стандартным веществом.

Большинство коммерческих желатинов сегодня варят исключительно из свиных шкур или коровьей кожи и поэтому они не содержат хрящей или костей. Несколько лет назад, однако, некоторые коммерческие хрящи происходили из таинственных смесей хрящей, костей, кожи и других частей туши. Все эти комбинации отличались по своим физическим и химическим характеристикам и физиологическим воздействиям. Готтоффер сообщил, что даже клей иногда продается как желатин. Еще более усложняя ситуацию, некоторые из так называемых «желатиновых» исследований проводились с изолированным глицином аминокислоты.(53)

Учитывая несоответствия и отсутствие стандартов производства желатина, неудивительно, что результаты исследований3 были непоследовательными. Что касается использования желатина сегодня для терапевтических целей, то продукт самого высокого качества будет производиться из желатина дома, используя кожу, хрящ и кости , полученные из органического мяса . Как говорил доктор Поттенгер : «Большая кастрюля для варки бульона — это самый лучший подарок, который может получить невеста». (54)

Какая бы форма желатина не использовалась, его никогда нельзя готовить или повторно нагревать в микроволновой печи. Согласно письму, опубликованному в The Lancet, обычная практика микроволнового нагревания превращает l-пролин в d-пролин. Они пишут: «Преобразование транс-цис-форм может быть опасным, потому что, когда цис-аминокислоты включены в пептиды и белки вместо их транс-изомеров, это может привести к структурным, функциональным и иммунологическим изменениям». Они также отмечают, что «d -пролин является нейротоксичным, и мы сообщали о нефротоксическом и гептатотоксическом эффектах этого соединения »(55). Другими словами, желатин в домашнем бульоне имеет замечательные преимущества, но если вы его нагреваете в микроволновой печи, он становится токсичным для печени, почек и нервной системы.

В другом исследовании было высказано предположение, что l-конфигурация и правильный молекулярный размер являются важными для положительного эффекта l-пролина для улучшения памяти и для предотвращения депрессии. (56) Нет оснований полагать, что пролин является единственной аминокислотой, подверженной этому разрушению, и вполне вероятно, что другие амины могут быть также затронуты. Исследования, однако, проводились с пролином.

Обеспокоены возможными избытками аминокислот пролина и глицина? Люди показали высокий уровень толерантности как для пролина, так и для глицина без каких-либо побочных эффектов. Когда у людей возникают проблемы, связанные с избытком пролина, это был результат генетического расстройства, а не результат, полученный от пищи или добавок. В тех немногих случаях генетического заболевания избыточный пролин вызывает дисфункцию почек и центральной нервной системы.(57) Избыток глицина также можно отнести к генетическому расстройству и это указывает на очень редкую проблему генетического метаболизма, которая может проявляться в виде серьезной умственной отсталости. Хотя это происходит крайне редко, такие проблемы следует отслеживать у любого человека, который будет дополнительно к пище принимать большие дозы в форме таблеток.(58)

Но желатин не должен быть один

Исторически, употребление желатина вызывало проблемы со здоровьем в прошлом, но все задокументированные случаи имели место, когда испытуемым было дадено чрезмерное количество желатина и больше практически ничего. Такое происходило довольно часто в начале и середине 19-го века, когда люди, работающие в больницах, суповых кухнях и домах для бедных, пытались сэкономить, подавая желатин при каждом приеме пищи в виде бульона, студенистых печений и других съедобных(или даже несъедобных) продуктов на основе желатина. Гелатин-хулители любят цитировать одно научное исследование, в котором собаки умерли через несколько недель на диете преимущественно из желатина. Хотя это правда, что собаки умерли, Готтоффер утверждал, что «не было учтено, что животные просто отказались есть еду через несколько дней» (59).

Помните также, что аминокислоты в желатине, как и все аминокислоты, могут быть использованы только в том случае, если диета содержит достаточные жирорастворимые активаторы — витамины А и D, обнаруженные исключительно в животных жирах. Поэтому не стесняйтесь добавлять сливки в супы и соусы на основе бульона и включать в свой рацион другие источники витаминов А и D, такие как масло, яичные желтки и масло печени трески.

В эти дни никто не беспокоится о том, чтобы есть слишком много желатина, хотя многие люди беспокоятся о том, чтобы есть любой желатин. Страх — болезнь «коровье бешенство». На отраслевом веб-сайте (он не раскрывает своего спонсора) говорится, что желатин сегодня является «скрытым желатином», никогда не производимым из мозгов, и что процедуры обработки, такие как обезжиривание, кислотная деминерализация, щелочная очистка, промывка, фильтрация, ионный обмен и стерилизация, уменьшают вероятность губчатой энцефалопатии крупного рогатого скота до значения меньше нуля. 60 Неизвестно, является ли это честной информацией или продуктом , направленным на создание хороших отношений с общественностью, или немного того и другого, но исследование этого вопроса выходит за рамки настоящей статьи. В 1992 году FDA настолько серьезно отнеслось к страхам переноса этой болезни, что запретила импорт любых продуктов из говядины, включая желатин из стран, где происходит БФБ, но снял запрет на желатин в 1997 году. Основная причина заключалась в том, что на сегодняшний день не было случаев, связанных с коммерческими или самодельным желатином в случае болезни БФБ или любых других неврологических расстройств.(61)

В пользу желатина говорят тысячи летних исторических свидетельств и несколько сотен лет исследований, большинство из которых свидетельствуют о том, что богатый желатином бульон является ключом к превращению дрожащего как блоха плохого здоровья в крепкий образец хорошего здоровья. Как говорит южноамериканская пословица: «Хороший бульон может воскресить мертвых» (62).

Ссылки

  1. “Hard knocks for Knox Nutrajoint: Company’s claim for dietary supplement are overblown, Tufts University Health and Nutrition Letter, 1997, 15, 6, 1.
  2. Resnick, Donald and Niwayama, Gen, Diagnoses of Bone and Joint Disorders (Philadelphia: WB Saunders, 1988), p. 758.
  3. Irwin, MI, Hegsted DM. A conspectus of research on amino requirements of man. Journal of Nutrition, 1971, 101, 387-429.
  4. Jaksic, et al. Plasma proline kinetics and concentrations in young men in response to dietary proline deprivation, American Journal of Clinical Nutrition, 1990, 52, 307-312.
  5. Bates, CJ, Vitamin C deficiency in guinea pigs: changes in urinary excretion of proline, hydroxyproline and total amino nitrogen. International Journal of Vitamin Nutrition Research, 1979, 49, 152-159.
  6. Bralley, J. Alexander and Richard S. Lord, Amino Acids in Laboratory Evaluations in Nutritional Medicine (Norcross, GA, MetaMetrix, 1999), 4-24
  7. Husbkey, RJ, Vitamin C and scurvy, www.people.virginia.edu
  8. Richard S. Lord, IAACN Post-Graduate Seminars in Clinical Nutrition, Orlando, Florida, June 24, 2000.
  9. Nusgens, B and Lapiere, CM, The relationship between proline and hydroxyproline urinary excretion in human as an index of collagen catabolism. Clinica Chimica Acta, 1973, 48, 203-211.
  10. Kaddam, IM et al. Comparison of serum osteocalcin with total and bone specific alkaline phosphatase and urinary hydroxyproline creatinine ratio in patients with Paget’s disease of bone, Annals of Clinical Biochemistry, 1994, 31, 327-330.
  11. Secrest, JP and Cunningham, LW, Variations in human urinary O-hydroxylysyl glycoside levels and their relationship to collagen metabolism, Journal of Clinical Investigation, 1970, 49, 1497-1509.
  12. Chaitow, Leon, Amino Acids in Therapy, (Rochester, VT, Healing Arts Press, 1988), p. 103.
  13. Miyahara, et al. The effect of age on amino acid composition of human skin collagen, Journal of Gerontology, 1978, 33, 4, 498-503.
  14. Pauling, L and Rath, M, A unified theory of human cardiovascular disease leading the way to the abolition of this disease as a cause for human mortality, www.orthomed.org.
  15. Jackson, AA, et al. Urinary excretion of 5-oxoproline (pyroglutamic aciduria) as an index of glycine insufficiency in normal man, British Journal of Nutrition, 1987, 58, 207-214.
  16. Richardson, CT, et al. Studies on the mechanism of food-stimulated gastric acid secretion in normal human subjects. Journal of Clinical Investigation, 1976, 58, 623-631.
  17. Wald, A and Adibi, SA, Stimulation of gastric acid secretion by glycine and related oligopeptides in humans, American Journal of Physiology, 1982, 5, 242, G86-G88.
  18. Wald.
  19. Davis, Adele, Let’s Get Well (Signet, 1972), p. 142.
  20. Atkins, Robert, Dr.Atkins’ Vita-Nutrient Solution (Simon & Schuster, 1998), pp. 234.235.
  21. Jackson.
  22. Minuskin,M et al. 1981, Nitrogen retention, muscle creatine and orotic acid excretion in traumatized rats fed arginine and glycine enriched diets, Journal of Nutrition, 1981, III, 7, 1265-1274.
  23. Jackson.
  24. Yu,YM et al. Quantitative asepcts of glycine and alanine nitrogen metabolism in postabsorptive young men: effects of level of nitrogen and dispensable amino acid intake. Journal of Nutrition, 1985, 115, 399-410.
  25. Jackson, et al. Optmising amino acid and protein supply and utilization in the newborn, Proceedings of the Nutrition Society, 1989, 48, 293-301.
  26. Persaud, C et al. Glycine: limiting amino acid for rapid growth, Proceedings of Nutritional Society, 1987, 46, 236A.
  27. Persaud, C et al. The excretion of 5-oxyproline in urine, as an index of glycine status during normal pregnancy, British Journal of Obstetrics and Gynaecology, 1989, 96, 440-444.
  28. Tikanogja, T, Plasma amino acids in term neonates after a feed of human milk or formula, Acta Paediatrica Scandinavica, 1982, 71, 3, 385-389.
  29. Gotthoffer, NR, Gelatin in Nutrition and Medicine (Graylake IL, Grayslake Gelatin Company, 1945), pp. 25-37.
  30. Gotthoffer, p. 3.
  31. Pottenger, FM, Hydrophilic colloid diet, Health and Healing Wisdom, Price Pottenger Nutrition Foundation Health Journal, Spring 1997, 21, 1, 17.
  32. Gotthoffer, pp. 10-11.
  33. Gotthoffer, pp. 25-37.
  34. L. E. Hogan quoted in Gotthoffer, p. 26.
  35. Carl Voit quoted in Gotthoffer, p. 7.
  36. Gotthoffer, pp. 65-68
  37. Eric Cohn quoted in Gotthoffer, p. 62.
  38. CA Herter quoted in Gotthoffer, p. 63. .
  39. Schwick, HG and Heide, K, Immunochemistry and Immunology of collagen and gelatin, Bibl Haematology, 1969, 33, 111-125.
  40. Gotthoffer, pp. 87-111.
  41. Prudden, JF, The biological activity of bovine cartilage preparations, Seminars in Arthritis and Rheumatology, 1974, III, 4, 287-321.
  42. Samonina G, et al. Protection of gastric mucosal integrity by gelatin and simple proline-containing peptides, Pathophysiology, 2000, 7, 1, 69-73.
  43. Gotthoffer, p. 66.
  44. Pottenger.
  45. Eauclaire Osborne, Sally, Eat right for your type hype, Health and Healing Wisdom, Journal of the Price Pottenger Nutrition Foundation, 22, 4, 3-5.
  46. Pottenger.
  47. Mein, Eric A. Edgar Cayce’s Wisdom for the New Age Series, Keys to Health: The Promise and Challenge of Holism (San Francisco, Harper & Row, 1989), pp. 88-9
  48. Ottenberg, R, Painless jaundice, Journal of the American Medical Association, 1935, 104, 9, 1681-1687
  49. Gotthoffer. p. 131
  50. Medline abstract of Koyama, et al. Ingestion of gelatin has differential effect on bone mineral density and bodyweight in protein undernutrition, Journal of Nutrition and Science of Vitaminology, 2000, 47, 1, 84-86.)
  51. Oesser, S, et al. Oral administration of (14) C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL), Journal of Nutrition, 1999, 10, 1891-1895.
  52. Moskowitz, W, Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease, Seminars in Arthritis and Rheumatism, 2000, 30, 2, 87-99.
  53. Gotthoffer, pp. 156-159.
  54. Pottenger.
  55. Lubec, G, et al. Amino acid isomerisation and microwave exposure, Lancet, 1989, 2, 8676, 1392-1393.
  56. Cherkin, A and Van Harreveld, A, L-Proline and related compounds: correlation of structure, amnesic potency and anti-spreading depression potency, Brain Research, 1978, 156, 2, 265-273.
  57. Bralley, 4-24.
  58. Bralley, 4-16.
  59. Gotthoffer, 1-6.
  60. www.gelatine.org
  61. Reuter Information Service, “Can Gelatin Transmit ‘Mad Cow’ Disease,” Nando Times, 1997, www.nando.net
  62. Fallon.

This article appeared in Wise Traditions in Food, Farming and the Healing Arts, the quarterly magazine of the Weston A. Price Foundation, Spring 2003.

Человек решил проанализировать состав бульона. Bone Broth Analysis: Reader Research

 

13,236 просмотров всего, 3 просмотров сегодня

Комментарии 7

  • Спасибо большое, Галина.
    Очень полезная и подробная информация.
    Возникли некоторые вопросы :
    1. Как принимать желатин сублингвально ? Или специальные формы такого выпускают ?

    • Я кладу ложку сухого желатина в чашку, добавляю немного воды, чтобы размешать без комков, после наливаю горячий кофе. Кофе от того только выигрывает.

  • Как определить качество желатина ? только он из кожи или и из костей, хрящей и суставов?

  • «ОЧЕНЬ ВАЖНО!!! Желатин в домашнем бульоне имеет замечательные преимущества, но если вы его нагреваете в микроволновой печи, он становится токсичным для печени, почек и нервной системы.» это говориться про костный бульон или костный бульон с добавлением магазинного желатина?
    Варю обычный костный бульон из костей индейки и по кружке грею в микроволновке, как лучше тогда? На плите?

  • Всем добрый день. А есть какие-то правила, как сварить максимально полезный бульон? Или все бульоны одинаково полезны? Складывается ощущение, что чем дольше варишь, тем полезнее. Заранее спасибо за ответ.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *